Glutamine is een belangrijk aminozuur voor de opbouw en het herstel van bijvoorbeeld spieren, maar ook van je darmwand. Daarnaast speelt glutamine een belangrijke rol bij je immuunsysteem, de energievoorziening van je cellen, je hersenfunctie en de aanmaak van neurotransmitters. Ook op het gebied van trauma en verslaving is glutamine interessant, vanwege de betrokkenheid bij de glutamaat-GABA-balans en het beloningssysteem in onze hersenen. Glutamine is namelijk betrokken bij de aanmaak van glutathion, een van onze belangrijkste lichaamseigen antioxidanten, én van GABA, het natuurlijke valium van ons lichaam en het ‘ traumaloslaat stofje’ . Fijne stofjes die betrokken zijn bij bescherming, ontspanning en herstel. Glutamine kun je bovendien in relatief grote hoeveelheden suppleren, al is dat niet voor iedereen zonder risico.
De glutamaat-GABA balans
Nou is er één klein, maar belangrijk dingetje dingetje met glutamine. Glutamine is óók een voorloper van glutamaat. Glutamaat is onze belangrijkste activerende neurotransmitter. Een prima neurotransmitter overigens, die een essentiële rol speelt bij leren, onthouden, alertheid en overleven. Om glutamaat om te zetten in GABA, zodat je ook weer kunt afschakelen, hebben we een enzym nodig: GAD (glutamaatdecarboxylase). Dat enzym is afhankelijk van een aantal factoren.
Allereerst vitamine B6, in de actieve vorm P5P. Daarnaast spelen de beschikbaarheid van glutamaat en de regulatie van het enzym een rol. Magnesium is belangrijk voor het reguleren van de glutamaatactiviteit en de prikkelbaarheid van het zenuwstelsel. Je hebt er dus co-factoren voor nodig. Ook zijn er mensen met een genetische predispositie, bijvoorbeeld variaties in de GAD1- en GAD2-genen, waardoor de aanmaak of activiteit van dit enzym anders gereguleerd kan zijn. Dat is vervelend, want je zet dan glutamaat minder effectief om in GABA. Dat geeft op lange termijn bij bepaalde leefstijlfactoren een glutamaatydomonantie: de onderliggende aanjager van ADHD.
En dan hebben we nog stress. Een kuthuwelijk, een rotbaan, darmparasieten, ontstekingen, angstpropaganda van de NOS of hoge energierekeningen. Allemaal vormen van stress die je zenuwstelsel in de vecht- en vluchtmodus houden en dus glutamaat blijft produceren. Bij langdurige stress kan de glutamaatactiviteit toenemen en kan de balans tussen glutamaat en GABA verstoord raken. Je lichaam blijft dan gemakkelijker in een staat van verhoogde alertheid hangen, terwijl je juist ook voldoende rust nodig hebt om te herstellen en op te bouwen.
Nu is het natuurlijk niet zo dat alle glutamine die je binnenkrijgt bij stress automatisch in glutamaat verandert. Glutamine is betrokken bij verschillende stofwisselingsroutes en je lichaam verdeelt de beschikbare aminozuren voortdurend over allerlei processen. Er zijn wel een aantal omstandigheden waarbij je lichaam verhoogd glutamine vraagt. Denk aan krachttraining, chronische activatie van het immuunsysteem (laaggradige ontstekingen), leaky gut, verslaving, chronische mentale stress en trauma(herstel).
Glutamine peptiden of vrije glutamine?
Wanneer het lichaam meer glutamine verbruikt is het interessant om een supplement in te zetten. Dan is het niet alleen belangrijk om naar de hoeveelheid te kijken, maar ook naar de vorm waarin je glutamine aanbiedt. Mijn voorkeur gaat dan uit naar peptiden, in plaats van vrije glutamine. Bij gewone L-glutamine krijg je het aminozuur in zijn vrije vorm binnen. Bij glutaminepeptiden is glutamine gebonden aan een ander aminozuur, bijvoorbeeld alanine. Samen vormen ze een dipeptide. Dat heeft een aantal biochemische voordelen. Om te beginnen is een glutaminedipeptide zoals L-alanyl-L-glutamine veel beter oplosbaar in water en chemisch stabieler dan vrije glutamine. De peptidebinding beschermt het molecuul tegen bepaalde vormen van voortijdige afbraak.
Daarnaast verloopt de opname via een andere route. Vrije glutamine wordt in de darm opgenomen via aminozuurtransporters. Deze transporters zijn snel verzadigd en glutamine moet bovendien nog concurreren met andere aminozuren uit jouw voeding. Glutaminehoudende dipeptiden kunnen gebruik maken van de PEPT1-transporter. Dat is een transportsysteem dat speciaal bedoeld is voor kleine peptideverbindingen, waardoor ze niet afhankelijk zijn van precies dezelfde transporters als losse aminozuren. Via deze route kunnen twee tot drie aminozuren in een cel worden gepompt zonder concurrentie van andere aminozuren. Peptidegebonden glutamine wordt hierdoor bijna twee keer zo snel opgenomen als de vrije variant toont onderzoek aan. Na opname wordt het peptide gesplitst en komt de glutamine beschikbaar voor de stofwisseling.
Je biedt het lichaam dus dezelfde belangrijke bouwstof aan, maar in een stabielere verpakking en met een andere opnameroute. Dat betekent niet dat deze glutamine vervolgens niet meer in glutamaat wordt omgezet. Natuurlijk kan dat, maar de vorm waarin je glutamine aanbiedt, kan wel degelijk verschil maken voor de stabiliteit en de manier waarop het wordt opgenomen. Bij mensen die langdurig onder druk staan, veel van hun lichaam vragen of bezig zijn met herstel, vind ik dat een interessante eigenschap, want als je lichaam het al druk genoeg heeft met overleven, wil je de aanvoer van bouwstoffen in ieder geval zo goed mogelijk ondersteunen en zo effectief mogelijk laten verlopen.
Glutamine uit voeding
Niet alle voedingsbronnen leveren evenveel beschikbare glutamine. Dat hangt onder andere af van de eiwitstructuur, verteerbaarheid en bereiding.
Dierlijke eiwitten zoals vlees, vis, eieren en zuivel zijn over het algemeen goed verteerbaar. Plantaardige bronnen zoals peulvruchten, granen en noten zijn vaak iets minder goed verteerbaar, maar weken, koken en fermenteren kunnen de beschikbaarheid verbeteren.
Glutamine zit in voeding grotendeels gebonden aan eiwitten, die tijdens de spijsvertering worden afgebroken tot aminozuren en kleine peptiden. Een deel van de vrijgekomen glutamine wordt direct door je darmcellen gebruikt en bereikt dus niet de algemene bloedsomloop.
Wanneer is glutamine suppleren interessant?
Je lichaam maakt zelf glutamine aan, voornamelijk in je spieren. Onder normale omstandigheden is dat, samen met wat je uit voeding haalt, doorgaans voldoende.
Er zijn, zoals genoemd, situaties waarin de glutaminebehoefte toeneemt of de beschikbaarheid onder druk komt te staan. Denk aan:
Zware krachttraining en intensieve lichamelijke belasting
Ernstige ziekte, operaties en weefselherstel
Langdurige lichamelijke stress en verhoogde immuunactiviteit
Bepaalde darmproblemen waarbij de darmbarrière verstoord is
Laaggradige ontstekingen
- Verslaving
- Trauma
Voor een goede opname en benutting van glutamine zijn belangrijk:
De vorm van glutamine – vrije glutamine of glutaminepeptiden, met verschillen in stabiliteit en opnameroute.
Voldoende glutamineaanbod – via eiwitrijke voeding of suppletie, afgestemd op je behoefte.
Voldoende energie (ATP) – voor energieafhankelijke processen in de glutaminestofwisseling.
Voldoende eiwitten en voedingsstoffen – voor weefselopbouw en herstel (zodat er geen concurrentie plaatsvindt en glutamine andere werkzaamheden moet gaan doen).
Voor de glutamaat-GABA-balans (neurotransmitterregulatie):
Vitamine B6 (P5P) – essentiële cofactor van het GAD-enzym dat glutamaat omzet in GABA.
Magnesium – helpt de glutamaatactiviteit en prikkelbaarheid van het zenuwstelsel reguleren.
Een goed functionerend GAD-enzym – noodzakelijk voor de omzetting van glutamaat naar GABA. De activiteit kan mede genetisch bepaald zijn.
Kortom
Glutamine is veel meer dan een bouwstof voor je darmwand. Het speelt een belangrijke rol in je immuunsysteem, spierherstel, energiehuishouding en de aanmaak van neurotransmitters.
Bij langdurige stress, ontstekingen en zware lichamelijke belasting verandert de glutaminestofwisseling en kan de behoefte toenemen. Tegelijkertijd kan stress de darmbarrière aantasten en herstelprocessen verstoren.
Glutamine aanvullen kan in bepaalde situaties zinvol zijn. De vorm waarin je het inneemt, kan daarbij verschil maken. Maar suppletie vervangt geen herstel van de omstandigheden die je lichaam voortdurend belasten.
De belangrijkste vraag is dus niet alleen hoeveel glutamine je nodig hebt, maar vooral waarom je lichaam er zoveel van vraagt.
Ineke Eebes
Orthomoleculaire Hypnotherapie
Let op: Glutamine is een lichaamseigen aminozuur, maar dat betekent niet dat hoge doseringen voor iedereen veilig of geschikt zijn. Met name bij bepaalde lever- of nierproblemen en een verstoorde glutamaatstofwisseling is voorzichtigheid geboden. Wil je onderzoeken of glutaminesuppletie in hogere doseringen voor jou zinvol is? Laat je dan begeleiden door een deskundige.
Wetenschappelijke bronnen – glutaminepeptiden, opname en biologische beschikbaarheid
1. Harris et al. (2012). L-glutamine absorption is enhanced after ingestion of L-alanylglutamine compared with the free amino acid or wheat protein. Nutrition Research, 32(4), 272–277. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/22575040/
2. Minami, Morse & Adibi (1992). Characteristics and mechanism of glutamine-dipeptide absorption in human intestine. Gastroenterology, 103(1), 3–11. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/1319370/
3. Adibi (1971). Intestinal transport of dipeptides in man: relative importance of hydrolysis and intact absorption. Journal of Clinical Investigation, 50(11), 2266–2275. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/5096512/
4. Adibi et al. (1986). Kinetics and characteristics of absorption from an equimolar mixture of 12 glycyl-dipeptides in human jejunum. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/3943689/
5. Fürst (2001). New developments in glutamine delivery. The Journal of Nutrition, 131(9), 2562S–2568S. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/11533314/
6. The pharmacokinetic responses of humans to 20 g of alanyl-glutamine dipeptide differ with the dosing protocol but not with gastric acidity or in patients with acute Dengue fever (2000). https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/10720166/
7. Fürst, Pogan & Stehle (1997). Glutamine dipeptides in clinical nutrition. Nutrition, 13(7–8), 731–737. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/9263278/
8. Glutamine-containing dipeptides in parenteral nutrition (1990). Journal of Parenteral and Enteral Nutrition. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/2119457/
